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Fonction de la papaïne dans la papaye


Je sais que la papaïne est une enzyme protéolytique présente dans la papaye. Il est souvent utilisé pour attendrir la viande. Quelle est la fonction de la papaïne dans la papaye ? La papaïne est-elle sucrée ? Fonctionne-t-il comme un antibiotique?


La papaïne est une cystéine protéase, pour laquelle Wikipédia devrait suffire :

Les protéases à cystéine jouent des rôles multiples, pratiquement dans tous les aspects de la physiologie et du développement des plantes, tels que la croissance et le développement, la sénescence et l'apoptose (mort cellulaire programmée), l'accumulation et la mobilisation des protéines de stockage telles que les graines. De plus, ils sont impliqués dans les voies de signalisation et dans la réponse aux stress biotiques et abiotiques. Chez l'homme, ils sont responsables de l'apoptose, des réponses immunitaires du CMH de classe II, du traitement des prohormones et du remodelage de la matrice extracellulaire important pour le développement osseux.


La papaïne, une enzyme végétale d'importance biologique : un examen

La papaïne est une enzyme protéolytique végétale pour l'enzyme cystéine protéase de la famille des protéases à cystéine dans laquelle d'énormes progrès ont été réalisés pour comprendre ses fonctions. La papaïne se trouve naturellement dans la papaye (Carica papaye L.) fabriqué à partir de latex de papaye crue. L'enzyme est capable de décomposer des molécules organiques constituées d'acides aminés, appelées polypeptides, et joue ainsi un rôle crucial dans divers processus biologiques dans des états physiologiques et pathologiques, des conceptions de médicaments, des utilisations industrielles telles que des attendrisseurs de viande et des préparations pharmaceutiques. La structure unique de la papaïne lui confère la fonctionnalité qui aide à élucider le fonctionnement des enzymes protéolytiques et la rend également précieuse à diverses fins. Dans la présente revue, son importance biologique, ses propriétés et ses caractéristiques structurelles qui sont importantes pour la compréhension de leur fonction biologique sont présentées. Son potentiel de production et les opportunités de marché sont également discutés.

Tome 8 n° 2, 2012, 99-104

Soumis le : 13 mai 2012 Publié le : 22 juin 2012

Comment citer : Mamboya, F. & Amri, E. (2012). La papaïne, une enzyme végétale d'importance biologique : un examen. Journal américain de biochimie et de biotechnologie, 8(2), 99-104. https://doi.org/10.3844/ajbbsp.2012.99.104

Droits d'auteur: © 2021 Florence Mamboya et Ezekiel Amri. Il s'agit d'un article en libre accès distribué selon les termes de la licence d'attribution Creative Commons, qui permet une utilisation, une distribution et une reproduction sans restriction sur tout support, à condition que l'auteur et la source d'origine soient crédités.


Protéinase de type papaïne d'artérivirus 1α

Danny D. Nedialkova , . Eric J. Snijder , dans Handbook of Proteolytic Enzymes (troisième édition) , 2013

Caractéristiques distinctives

PLP 1α est un petit domaine de cystéine protéinase de type papaïne, qui est lié à un domaine à doigt de zinc N-terminal (figure 499.2). Il clive les polyprotéines de réplicase de l'artérivirus pp1a et pp1ab en cis

35 résidus en aval de son résidu His de site actif, et libère ainsi la sous-unité nsplα N-terminale de la réplicase PRRSV et LDV. L'activité protéolytique de PLP 1α semble avoir été perdue au cours de l'évolution de l'EAV.

Un antisérum polyclonal de lapin contre EAV nsp1 a été produit par immunisation avec un peptide représentant les 23 premiers résidus de pp1a [8] . Ce sérum est disponible auprès des auteurs à des fins de recherche sur demande. La production d'un anticorps monoclonal de souris (12A4) reconnaissant l'EAV nsp1 a également été documentée [36] . Des antisérums polyclonaux dirigés contre nsp1α et nsp1β d'un PRRSV-II ont été décrits récemment [19] .


Avantages de l'enzyme papaïne

1. Stimule la digestion

L'un des domaines clés dans lesquels la papaïne sert le corps est dans le domaine de ses propriétés de digestion des protéines. Une étude de cas a révélé que lorsqu'un patient masculin souffrant d'intolérance au gluten suivait un régime sans gluten, il souffrait toujours de diarrhée, mais lorsqu'il prenait en plus 1800 mg de papaïne pendant un mois, il avait moins de selles molles et moins de malabsorption. Il ne s'agit que d'une étude, et d'autres recherches doivent être menées.

2. Aide à la cicatrisation de la peau et des plaies

En raison des capacités bénéfiques de la papaïne, les gens l'utilisent depuis de nombreuses années comme application topique sur les brûlures, les ulcères, les irritations, les escarres et autres plaies, et pour aider à la récupération des blessures sportives. Certains praticiens l'ont utilisé pour les caries dentaires. L'action enzymatique de la papaïne est très spécifique et ne nuit pas à une peau saine. Les cultures traditionnelles d'Hawaï et de Tahiti fabriquaient des cataplasmes à partir de la peau de la papaye, car cette partie du fruit a une concentration particulièrement élevée de papaïne. Les guérisseurs traditionnels appliquaient cette substance sur la peau pour soigner les blessures, les brûlures, les éruptions cutanées et les piqûres d'insectes.

3. Digère le mucus

Des études ont montré que la papaïne digère la mucine des sinus, une glycoprotéine présente dans le mucus, et peut donc avoir des effets bénéfiques pour les personnes ayant des problèmes de sinus. La papaïne rend le mucus moins visqueux, ou plus coulant, et donc plus apte à être éliminé. En raison de cette caractéristique, certains chercheurs étudient comment la papaïne peut aider à fournir des médicaments à base de nanoparticules au corps afin qu'ils puissent traverser la barrière muqueuse naturelle du corps dans l'intestin. L'utilisation de papaïne avec des nanoparticules n'est peut-être pas la meilleure pour votre santé.

4. Prend en charge la fonction du système immunitaire

Des études ont montré que la papaïne peut avoir des propriétés anti-prolifération cellulaire. Certaines études ont montré que la papaïne a un effet puissant tandis que d'autres n'ont trouvé aucune différence entre la papaïne et les témoins. Un article de synthèse a trouvé des preuves solides des propriétés globales de la fonction immunitaire de la papaye.

5. Résiste aux rougeurs et à l'irritation

Des études confirment que le enzyme papaïne offre une puissante résistance aux rougeurs et aux irritations. La papaïne aide à l'absorption d'une autre substance bénéfique, la quercétine. Une étude a révélé que lorsque la papaïne et la bromélaïne étaient administrées avec de la quercétine, cela aidait à gonfler les symptômes associés à la santé de la prostate.

6. Agit comme un antioxydant

La papaïne contient des composés qui peuvent aider à protéger le corps contre les dommages cellulaires causés par les radicaux libres, ce qui en fait un antioxydant. Les composés contenus dans le jus de papaye éliminent ou neutralisent efficacement les radicaux libres hydroxyles (OH-) hautement réactifs, ainsi que les superoxydes. La papaïne a un niveau d'antioxydant comparable à celui des vitamines E et C. Dans une étude, le cultivar Sunrise Solo (un type de papaye) était plus efficace en tant qu'antioxydant que deux autres cultivars.

7. Empêche la détérioration des aliments

Depuis que la recherche a montré que la papaïne a des propriétés antifongiques et antibactériennes, elle est parfois utilisée pour conserver les aliments naturellement. C'est un agent puissant couramment utilisé dans la conservation des aliments, réduisant les infestations bactériennes et la détérioration due à l'oxydation.

Comment la papaïne attendrit-elle la viande?

Les caractéristiques les plus importantes de la qualité de la viande sont la tendreté, la jutosité et la saveur. Les consommateurs considèrent la tendreté comme le facteur le plus important pour déterminer la satisfaction alimentaire du bœuf (Issanchou, 1996, Boleman, Miller, Taylor, Cross, Wheeler, Koohmaraie, Johnson et Savell, 1997). La tendreté est définie comme la facilité de mastication, qui implique la facilité initiale de pénétration par les dents, la facilité avec laquelle la viande se brise en fragments et la quantité de résidus restant après la mastication (Lawrie, 1998).

La tendreté de la viande dépend des épices, de la race, de l'âge, du sexe et du tissu musculaire squelettique de l'animal. La sensibilité provient des propriétés structurelles et biochimiques des fibres musculaires squelettiques, en particulier des myofibrilles et des filaments intermédiaires, et du tissu conjonctif intramusculaire, l'endomysium et le périmysium, qui sont composés de fibrilles et de fibres de collagène (Takahashi, 1996). La stabilité mécanique des fibrilles de collagène a augmenté de façon marquée avec le vieillissement chronologique.

La viande produite à partir d'un vieil animal est dure et de moindre qualité gustative. L'amélioration de la tendreté de la viande des bovins âgés est nécessaire pour augmenter les propriétés fonctionnelles et la valeur de la viande (Shiba, 2004). La viande peut être attendrie de différentes manières : méthodes mécaniques (hacher ou frapper pour écraser le tissu conjonctif et musculaire), méthodes chimiques en injectant dans les solutions musculaires des substances chimiques (sel, chlorure de sodium, polyphosphate de sodium, lactate de potassium, diacétate de sodium tous dissous dans l'eau, RK, 2003), les méthodes enzymatiques ont utilisé des enzymes protéolytiques comme la papaïne, la bromélaïne ou la ficine.

L'attendrissement enzymatique peut se faire de manière humide (en injectant dans les solutions musculaires des préparations enzymatiques) ou de manière sèche (en pressant des mélanges tendres sur la surface de la viande). La fin du processus d'attendrissement et la méthode employée pour le vieillissement et le traitement thermique doivent être établies pour obtenir une qualité sensorielle optimale de la viande.

L'injection de morceaux de bœuf avec de la papaïne entraîne une amélioration importante des propriétés fonctionnelles du bœuf adulte. La papaïne est une puissante préparation de protéases, avec une grande spécificité de sous-couche, catalysant la rupture des liaisons peptidiques dans les molécules de protéines et leurs produits de dégradation en acides aminés. L'augmentation du taux de papaïne, provenant de l'injection de saumure, ainsi que l'augmentation du temps de vieillissement, ont déterminé un affaiblissement important de la structure de la viande. L'attendrissement à la papaïne du bœuf adulte a déterminé l'amélioration de la tendreté, de la saveur et de la jutosité. Il est recommandé d'utiliser des doses de papaïne aussi faibles que possible, afin d'éviter un attendrissement poussé et d'obtenir des viandes à structure molle, avec une très faible résistance à la mastication et une texture pâteuse. L'application de cette technologie pourrait aider les producteurs et les transformateurs de bœuf à obtenir des produits de viande qui peuvent satisfaire les attentes des consommateurs.

Conclusion

La capacité de la papaïne à décomposer les protéines a d'autres utilisations que l'attendrissement de la viande. Il est utilisé dans les solutions de nettoyage enzymatique pour les lentilles de contact et dans les onguents médicamenteux utilisés pour traiter les plaies graves.

Bien sûr, il existe d'autres façons d'attendrir la viande sans utiliser de produits chimiques. Vous pouvez simplement utiliser un maillet à viande pour décomposer les grosses molécules de protéines en les battant en petits morceaux, mais cette méthode ne fonctionnera pas, comme le fait la papaïne, à la fois sur la viande et les lentilles de contact.


Fonction de la papaïne dans la papaye - Biologie

La papaïne, présente naturellement dans la papaye et souvent appelée « pepsine d'origine végétale », est une importante enzyme industrielle de dégradation des protéines pour les industries alimentaires et cosmétiques. L'industrie cosmétique utilise la papaïne dans les traitements exfoliants pour éliminer les peaux mortes et il existe même des shampooings à base d'enzymes pour les animaux domestiques pour nettoyer la fourrure et faciliter le brossage.

Mais beaucoup de choses naturelles peuvent déclencher des réactions allergiques.

La peau est constituée de plusieurs couches reliées par des connexions cellulaires appelées « jonctions serrées ». Dans une nouvelle étude, les auteurs ont montré que la papaïne induit une rupture de ces jonctions cellule-cellule. Sur la peau, la papaïne entraîne une perte de la fonction barrière. C'est pourquoi, lorsque des humains ou des animaux entrent en contact avec la papaïne, de fortes réactions allergiques de la peau peuvent en résulter. Le nouveau travail a étudié l'effet de la papaïne directement sur la peau des souris ainsi que sur les cellules de la peau dans la boîte de Pétri.

«Après une courte période de temps, la papaïne a augmenté la perméabilité vasculaire et des cellules inflammatoires se sont infiltrées dans la peau», explique Erika Jensen-Jarolim, chef du département de médecine comparée de l'institut de recherche Messerli.

Environ deux semaines après avoir été exposés à la papaïne, les chercheurs ont trouvé des anticorps contre la papaïne chez les souris. Ces immunoglobulines sont à l'origine de la réaction allergique envers l'enzyme.

« Les souris exposées ont non seulement subi une perte de la fonction barrière de la peau, mais ont également présenté une sensibilisation allergique spécifique à la papaïne. Les animaux ont développé une allergie », explique Jensen-Jarolim.

Mais la perméation de la barrière cutanée ne semble pas être un préalable à la sensibilisation à la papaïne.

« L'enzyme reste allergène même lorsque sa fonction enzymatique est bloquée », explique Jensen-Jarolim. La perturbation de la barrière cutanée, dit-elle, est essentielle à l'infiltration d'autres allergènes et bactéries. Chez l'homme et chez l'animal, les maladies de la peau telles que la dermatite atopique, communément appelée eczéma, impliquent une perméabilité accrue de la peau avec un risque accru de colonisation bactérienne, fongique ou virale. Outre les facteurs génétiques, des enzymes allergènes provenant de sources externes peuvent également contribuer aux symptômes.

Il est frappant de constater que la papaïne présente une énorme similitude structurelle avec l'un des allergènes les plus importants des acariens. Les auteurs concluent que la sensibilisation à ces allergènes d'acariens suit le même principe.


Procédures expérimentales

Insectes

Pour doser l'effet du latex sur les larves de lépidoptères herbivores, nous avons utilisé les larves d'une lignée de papillon à soie Eri (S. ricini, Saturniidae) maintenu dans notre institut comme insecte expérimental. Cette espèce est originaire et a été largement élevée dans le nord de l'Inde pour produire de la soie. Les larves sont oligophages et leurs plantes hôtes comprennent les plantes à huile de ricin, l'ailanthus, le manioc, le kesseru et le plumeria. Cependant, il finira par manger toutes sortes de feuilles de plantes, à moins que les feuilles ne soient trop dures ou velues, et montre par la suite des symptômes, tels que la mort par empoisonnement et l'inhibition de la croissance en réponse à la plante respective. Les larves sont utilisées avec succès pour effectuer des essais biologiques pour évaluer les niveaux de défense des plantes contre les insectes herbivores ( Fukui et al., 2002 ). M. brassicae et S. litura qui avaient été aimablement fournis par Hokko Chemical Industry Co. Ltd., (Tokyo, Japon) et ensuite maintenus dans notre institut ont également été utilisés pour des essais biologiques.

Essais biologiques

Des jeunes feuilles entières qui avaient atteint environ la moitié de leur taille adulte et étaient encore molles ont été collectées sur des individus cultivés en serre (C. papaye), cultivé en extérieur (G. jasminoïdes), ou à partir de spécimens poussant naturellement sur l'île d'Ishigaki, Okinawa, Japon (F. virgata), ou à Tsukuba, Ibarki, Japon (M. bombycis, T. officinale, M. japonica, C. majus, et O. japonica). Dans les cas de F. virgata et toutes les autres plantes à l'exception de la papaye, les feuilles entières récoltées sur les tiges en coupant les pétioles ont été directement utilisées pour les essais biologiques. Dans le cas de la papaye, qui a de très grandes feuilles palmées avec cinq à sept lobes, des feuilles palmées entières ont été collectées en coupant les pétioles, puis les lobes ont été collectés en coupant chaque feuille à sa base les lobes ont été utilisés pour les essais biologiques. Pour chaque série d'essais biologiques avec divers traitements à des fins de comparaison, des lobes prélevés sur la même feuille et à partir de positions adjacentes ont été utilisés. Dans ces processus de collecte, on s'attendait à ce qu'une certaine quantité de latex végétal se soit écoulée des coupes. Cependant, il était clair qu'une quantité considérable de latex restait dans les feuilles ou les pétioles collectés, d'après le fait que nous avons observé une abondance de latex émergeant après que d'autres coupes aient été effectuées sur les feuilles ou les lobes collectés. Le drainage du latex dans les processus de collecte peut avoir causé une certaine sous-estimation des effets biologiques du latex, mais n'entraînerait jamais de surestimation. Par conséquent, nous avons conclu qu'il est peu probable que les procédures de collecte aient affecté le résultat le plus pertinent de cette étude (c'est-à-dire les protéases à cystéine dans le latex sont les facteurs les plus importants des systèmes de défense des plantes et peuvent protéger les plantes contre les parasites les plus polyphages).

Afin d'examiner les effets biologiques du latex sur les insectes, nous avons tenté de laver le latex des feuilles avant de les donner aux larves. À cette fin, les feuilles (1 à 3 g) ont été coupées en bandes de feuilles étroites (2 à 5 mm de largeur) avec des ciseaux, puis les bandes de feuilles ont été lavées deux fois dans 500 ml d'eau. Les feuilles ont été séchées avec des serviettes en papier puis utilisées pour des essais biologiques.

Pour examiner les rôles défensifs des protéases à cystéine, nous avons effectué des essais biologiques à l'aide d'un inhibiteur spécifique de la protéase à cystéine, E-64, N-[N-( l -3-trans-carboxyoxirane-2-carbonyl)-l -leucyl]-agmatine, isolée à l'origine d'un extrait de culture de Aspergillus japonicus et sa structure a été déterminée ( Hanada et al., 1978a,b ). E-64 est un inhibiteur strict spécifique de la cystéine protéase et présente des effets inhibiteurs sur les protéases à cystéine telles que la papaïne, la ficine, la bromélaïne et la cathepsine B à de faibles concentrations, bien qu'il ne montre aucun effet inhibiteur sur les protéases appartenant à d'autres groupes de protéases telles que la trypsine, chymotrypsine, élastase, plasmine et pepsine même à des concentrations très élevées ( Hanada et al., 1978b ), et par conséquent, il est peu probable que l'E-64 affecte les activités des protéases digestives dans l'intestin moyen des insectes lépidoptères, étant donné que les principales protéases de l'intestin moyen des insectes lépidoptères sont des protéases à sérine et que les protéases à cystéine n'ont pas été trouvées ( Terre et al., 1996 ). La base structurelle de l'inhibition des cystéine protéases par E-64 a été étudiée récemment, et ces études ont révélé que l'anneau époxyde de E-64 attaque et se lie de manière covalente au groupe SH actif de la cystéine dans le site catalytique d'une molécule de cystéine protéase, inhibant de manière irréversible la cystéine protéase ( Matsumoto et al., 1999 ). Pour examiner l'effet de l'inhibiteur spécifique de la cystéine protéase E-64, une solution de 5 mm d'E-64 dans 0,5% de glycérol, puis cette solution a été peinte uniformément sur la surface des feuilles à 200 µl g -1 de feuille fraîche (c'est-à-dire 0,36 mg E-64 g -1 feuille fraîche). On a pris soin de peindre les feuilles uniformément afin que le périmètre soit bien peint. Du glycérol a été ajouté pour rendre l'adhésif E-64 à la surface de la feuille. Dans les feuilles témoins, représentées sur les figures 2 et 3 et le tableau 1, sur lesquelles aucun E-64 n'a été peint, une solution de glycérol à 0,5 % seule a été peinte. Des régimes artificiels contenant des protéases à cystéine ont été préparés sur la base du régime L4M (Nihon Nosan Kogyo Co., Japon), qui se compose principalement de poudre de soja et est utilisé pour les insectes polyphages. À 1 g du régime L4M, 200 µl de tampon phosphate de sodium (50 mm, pH 7,0) contenant 4 mg de cystéine et 0 ou 20 mg de papaïne (P-3250 pour le régime A de papaïne, P-4762 pour le régime B de papaïne , Sigma, St Louis, MO, États-Unis de C. papaye), ficin (F-6008, Sigma de F. carica), ou de la bromélaïne (B-4882, Sigma de tige d'ananas), dont les activités protéolytiques ont été déterminées comme décrit ci-dessous, ont été ajoutées, et ces régimes respectifs ont été utilisés pour les essais biologiques. Les feuilles traitées ou les régimes artificiels ont été donnés aux larves du 1er ou du 2e stade du papillon à soie Eri, M. brassicae, et S. litura, et la masse et les mortalités larvaires ont été observées 2 et 4 jours après le début des expériences. Les feuilles étaient échangées contre des feuilles fraîches tous les deux jours.

Dosages de protéase

Deux grammes de feuilles de papayer traitées ou non ont été homogénéisées dans 30 ml de tampon phosphate de sodium (50 m m , pH 7,0) refroidi avec de la glace. Les homogénats ont été centrifugés deux fois (3000 g pendant 10 min, et 10 000 g pendant 10 min à 4°C) et les surnageants ont été récupérés. Deux cents microlitres de tampon phosphate de sodium (50 mm, pH 7,0) contenant des surnageants ou des enzymes ont été mélangés avec 1 ml de solution réactionnelle contenant 50 mm de phosphate de sodium (pH 7,0), 5 mm de cystéine, 1 mm d'EDTA et 1% de caséine comme substrat. Les réactions ont été effectuées à 25°C pendant 30 min, puis 1 ml de trichloroacétate à 20 % a été ajouté pour terminer les réactions. Après centrifugation (10 000 g, 10 min), les surnageants ont été collectés, puis les absorptions à 280 nm (UNE280, trajet lumineux de 1 cm) ont été analysés. Une unité a été définie comme l'activité enzymatique qui a entraîné une augmentation de 0,001 UNE280 par minute dans les conditions de réaction décrites ci-dessus.


D'autres questions

Combien de papaïne y a-t-il dans une portion de papaye ?

La papaïne se trouve dans la papaye mais pas en quantités considérées comme thérapeutiques. La papaïne présente dans les suppléments est obtenue à partir du latex collant du fruit de la papaye. Le latex, par définition, est l'émulsion laiteuse qui s'échappe de certaines plantes et se fige lorsqu'elle est exposée à l'air.

Après la collecte, le latex de papaye est séché et purifié. Il subit ensuite un processus dans lequel le latex est liquéfié et l'enzyme papaïne extraite sous forme cristallisée. Après saupoudrage, la papaïne est incorporée dans des suppléments et des préparations topiques.


Discussion

Dans la présente étude, nous avons mené deux essais d'efficacité contrôlés randomisés pour évaluer l'efficacité des PC de papaye contre T. suis chez les porcs, et nous avons clairement démontré qu'une seule application de PC aux doses les plus élevées utilisées pour le traitement est bien plus efficace que l'anthelminthique synthétique le plus largement utilisé. Par conséquent, cette étude confirme que les PC de papaye ont des propriétés anthelminthiques extrêmement efficaces contre Trichuris infections. Ici, une dose orale unique de 450 μmol de PC de papaye a réduit l'excrétion d'œufs et la charge de vers de plus de 97%, quel que soit le niveau d'intensité de l'infection. Ces résultats d'efficacité sont supérieurs non seulement aux résultats d'efficacité d'une dose orale unique de 400 mg d'ALB dans la présente étude, mais également à la plupart des résultats d'efficacité ERR rapportés dans les populations humaines pour l'ALB et le MEB, soit administrés en une seule dose orale sur un jour (1×1 ALB : 64,5% 1×1 MEB : 62,7%, Levecke et al., données non publiées), voire en plusieurs prises sur des jours consécutifs (2×1 ALB : 73,5%, 2×1 MEB : 87,1 %[35], 3×1 ALB : 94,0 %, 3×1 MEB : 97,3 %[36], une double dose orale sur 1 jour (1×2 ALB : 94,8 %, 1×2 MEB : 90,3 %[37] Le traitement à dose unique de CP était également considérablement plus efficace pour éliminer T. suis que tous les autres composés testés ces dernières années (1× lévamisol : 0 %[38], 1× ivermectine : 86,8 %[38], 1× tribendimidine : 31,1 %[11], 1× nitazoxanide : 13,4 %[12] ) et associations médicamenteuses (1×1 ALB+MEB : 96,1 % 2×1 ALB+MEB : 97,3 %[37], 1×1 ALB+ivermectine : 91,1 %[38] et 97,5 %[39] ALB+diéthylcarbamazine : 79,4 %[39] 2×1 ALB+nitazoxanide : 54,9%[35] 1×1 MEB+lévamisole : 85,0%[40] 1×1 MEB+ivermectine : 96,7%[38] pyrantel-oxantel : 86,9%[41].

Malgré ces résultats prometteurs, certains aspects doivent encore être traités avant que la papaye CP puisse être considérée comme un médicament anthelminthique alternatif acceptable pour les programmes de MDA dans le contrôle des HTS. Ceux-ci incluent la formulation, la dose et la sécurité. Actuellement, une dose de 450 μmol de papaye CPs représente une masse de

45 g, ce qui constitue un obstacle important pour traiter à la fois des patients humains et des animaux mais surtout une population pédiatrique en raison de la quantité de matière. Néanmoins, étant donné que les PC utilisés dans les travaux actuels étaient entièrement contenus dans une solution (contrairement à certains travaux antérieurs où un latex de type gel était utilisé, Stepek et al.[21], une concentration supplémentaire est possible et une gamme de véhicules différents /matrices peuvent être exploitées pour générer un système de formulation et d'administration dans un volume plus petit qui est plus acceptable pour l'administration orale.

L'essai dose-réponse a indiqué que la dose peut être réduite de moitié (225 μmol), sans perdre trop de son efficacité (

80%). Bien que cette réduction de dose soit également la moitié de la masse de CP, elle reste néanmoins substantielle (

22 g) et en termes de poids et d'encombrement, plus que des traitements alternatifs, quoique moins efficaces.

La « papaïne » a trouvé diverses applications dans la vie quotidienne des gens et dans l'industrie alimentaire, et est donc largement disponible à ces fins, avec moins de réglementation que les médicaments conventionnels. Cependant, les quantités de papaïne utilisées par le consommateur pour ces tâches sont clairement bien inférieures à la dose minimale qui a montré une efficacité vermifuge contre la trichuriase dans nos essais (115 μmol ou

11g). Certains effets secondaires des PC de papaye ont été rapportés précédemment chez les animaux et les humains, mais ils sont relativement rares. Dans les essais ovins rapportés par Buttle et al.[27], des cloques buccales ont été observées, mais ce n'était pas grave aux doses utilisées[27]. La régurgitation de CP et leur inhalation subséquente présentent une menace plus sérieuse, mais encore une fois, lorsqu'elles sont administrées à des animaux par du personnel bien formé, l'administration orale à des souris n'a pas entraîné de pertes. De nouvelles formulations à base de sirops élimineraient également très probablement ce problème dans le traitement des personnes. Les PC sont des protéines et il existe également un risque d'allergie à leur application fréquente. Cependant, il convient de souligner ici que les effets secondaires n'ont été que mal évalués à ce jour et que c'est un aspect de l'utilisation des PC de papaye qui devra être étudié de manière plus approfondie avant de pouvoir être commercialisés comme anthelminthiques.

La faible efficacité de l'ALB contre T. suis (ERR : 59,0-64,4 WRR : 23,2-39,0) n'était pas tout à fait inattendu, car les résultats du ERR ressemblent à ceux rapportés dans une méta-analyse récente comprenant cinq essais évaluant l'efficacité d'une dose orale unique de 400 mg d'ALB chez des écoliers Cameroun , Éthiopie, Tanzanie et Vietnam (TRE : 64,5 % [IC à 95 % : 44,4 84,7] Levecke et al., données non publiées). Bien que nos résultats confirment l'utilité des porcs comme modèle d'évaluation de l'efficacité des médicaments contre la trichurie, nous nous attendions à une différence d'efficacité plus prononcée entre les deux niveaux d'intensité de l'infection. Le ERR pour l'ALB contre la trichuriase dans les cinq essais susmentionnés avec des écoliers variait de 29,3 % pour un FEC moyen au départ de 1193 EPG, à 92,4 % pour un FEC moyen au départ de 420 EPG. Dans la présente étude, ALB a fourni des résultats ERR comparables contre les infections faibles (moyenne FEC = 492 EPG, ERR = 64,4%) et de forte intensité (moyenne FEC = 9267 EPG, ERR = 59,0%). Seulement pour le WRR, il y avait une différence prononcée d'efficacité (faible : 23,2 % vs forte : 39,0 %).

Enfin, nos résultats indiquent que l'excrétion d'œufs augmente en fonction de la charge de vers, ce qui suggère que les FEC sont un indicateur valable de la charge de vers pour la trichurie chez les porcs.


Activité enzymatique [ равить | равить од ]

Si la papaïne doit être exploitée commercialement pour un marché d'exportation ou pour une utilisation dans l'industrie alimentaire locale, il est important de pouvoir déterminer l'activité enzymatique. La méthode est connue sous le nom de dosage. Le dosage pourrait être effectué, par exemple, par le National Standards office.

La papaïne est utilisée pour hydrolyser (ou décomposer) les protéines. Par conséquent, les dosages pour mesurer l'activité de la papaïne sont basés sur la mesure d'un produit de l'hydrolyse. Il existe deux principales méthodes de dosage. Le premier repose sur la capacité de la papaïne à coaguler le lait. C'est une méthode peu coûteuse mais qui prend du temps. De plus, l'absence d'une méthode standard pour trouver le point de coagulation et les variations dans la poudre de lait utilisée peuvent introduire des erreurs.

Dans cette méthode, une quantité connue d'échantillon de papaïne (préparée en dissolvant un poids connu de papaïne dans un volume connu d'une solution d'acide acétique) est ajoutée à une quantité fixe de lait (préparée en dissolvant un poids connu de poudre de lait dans un volume d'eau) qui a été réchauffé à 30°C dans un bain-marie.

Le contenu est soigneusement mélangé puis observé jusqu'à ce que les premiers signes de coagulation (formation de grumeaux) soient détectés. Le temps mis pour atteindre ce stade, à partir du moment où la papaïne a été ajoutée au lait, est enregistré. L'expérience est ensuite répétée en utilisant différentes quantités connues de solutions de papaïne. Les différentes quantités d'échantillon de papaïne utilisées devraient donner une plage de temps de coagulation entre 60 et 300 secondes pour des résultats optimaux. L'activité de l'échantillon de papaïne est ensuite calculée en traçant un graphique, en trouvant le temps nécessaire pour coaguler le lait à une concentration infinie de papaïne, puis en utilisant cette valeur dans une formule pour calculer l'activité.


Pour introduire une mesure de standardisation, la quantité de lait peut être fixée à une certaine concentration connue. Cela se fait en faisant réagir une concentration connue de papaïne de haute qualité avec le lait. La concentration de la solution de lait en poudre peut ensuite être ajustée pour obtenir le temps de coagulation souhaité dans des conditions de réaction fixes. L'«activité de la papaïne pure» à cette quantité connue de lait peut alors être calculée. Tester l'échantillon de papaïne dans les mêmes conditions de réaction et la même quantité (connue) de lait donnera alors une activité par rapport à la papaïne pure.

La seconde méthode est basée sur la science de l'absorption de la lumière connue sous le nom d'absorptiométrie. Il s'agit de la technique analytique permettant de mesurer la quantité de rayonnement (ou la « couleur » de la lumière) absorbée par une solution chimique.

On sait que, par exemple, une solution de couleur jaune absorbera la lumière bleue. (Le bleu est la « couleur complémentaire » du jaune). Plus la concentration de jaune dans la solution est élevée, plus l'absorption de la lumière bleue est importante. C'est une découverte utile car certains produits de réactions chimiques sont colorés. Plus la couleur est intense, plus la concentration de produit est importante. Par conséquent, en faisant briller la couleur complémentaire appropriée à travers l'échantillon liquide, la quantité de lumière absorbée peut être liée à la concentration du produit.

Toutes les « couleurs » (ou rayonnements lumineux) ne sont pas visibles à l'œil humain. La technique utilisée lorsque les « couleurs » s'étendent au-delà du spectre visible est connue sous le nom de spectrophotométrie et l'instrument utilisé est appelé spectrophotomètre.

Dans la deuxième méthode pour déterminer l'activité d'un échantillon de papaïne, une quantité connue d'échantillon de papaïne est mélangée à une quantité fixe de caséine (la protéine présente dans le lait). On laisse la réaction se dérouler pendant 60 minutes à 40°C. Passé ce temps, la réaction est stoppée par l'ajout d'un acide fort.

Le produit de la réaction est connu sous le nom de tyrosine qui est connue pour absorber la lumière ultraviolette (invisible à l'œil humain). Les solutions contenant la tyrosine sont préparées pour analyse au spectrophotomètre. La quantité de lumière ultraviolette absorbée par la solution peut être liée au nombre d'unités de tyrosine produites par l'échantillon de papaïne. Par conséquent, plus ce nombre est élevé, plus l'activité de l'échantillon de papaïne est importante.


La papaïne

la papaïne est une enzyme protéolytique dérivée de la papaye utilisée pour ses propriétés anti-inflammatoires.

Nom générique Papain DrugBank Numéro d'accession DB11193 Contexte

La papaïne, également connue sous le nom de papaye proteinase I, est une enzyme cystéine protéase (EC 3.4.22.2) présente dans les espèces de papaye, Carica papaye et Vasconcellea cundinamarcensis. L'enzyme se trouve être localisée dans la peau de la papaye et est collectée à partir de papayes non mûres coupées sous forme de latex brut. La papaïne est utilisée dans les industries alimentaires, pharmaceutiques, textiles et cosmétiques. Bien qu'elle ait été utilisée pour le traitement de l'inflammation et de la douleur par administration topique, la papaïne s'est également avérée avoir des propriétés anthelminthiques et de blanchiment des dents. Présent dans les produits de mélange en vente libre constitués de différentes enzymes digestives, son site actif contient un diade catalytique qui joue un rôle dans la rupture des liaisons peptidiques. La papaïne est également utilisée comme ingrédient dans diverses préparations de débridement enzymatique.