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5.4 : Vitesses de réaction - Biologie


Savoir si une réaction est thermodynamiquement favorable et sa constante d'équilibre ne nous dit pas grand-chose (ou vraiment rien) sur le fait que la réaction se produit réellement dans une mesure significative dans les conditions qui nous concernent. Par exemple, considérons une bûche de bois, qui est composée principalement de cellulose polymère glucidique (CH2O)m. En présence d'oxygène moléculaire (O2) la réaction:


5.4 : Enthalpie de réaction

Nous avons dit que la variation d'énergie ((&DeltaU)) est égale à la somme de la chaleur produite et du travail effectué. Le travail effectué par un gaz en expansion est appelé travail pression-volume, (ou juste (PV) travail). Considérons, par exemple, une réaction qui produit un gaz, telle que la dissolution d'un morceau de cuivre dans de l'acide nitrique concentré. L'équation chimique de cette réaction est la suivante :

Si la réaction est effectuée dans un système fermé qui est maintenu à pression constante par un piston mobile, le piston s'élèvera au fur et à mesure de la formation de dioxyde d'azote (Figure (PageIndex<1>)). Le système effectue un travail en soulevant le piston contre la force descendante exercée par l'atmosphère (c'est-à-dire, pression atmosphérique). On trouve la quantité de travail (PV) effectuée en multipliant la pression externe (P) par la variation de volume provoquée par le mouvement du piston ((&DeltaV)). A pression extérieure constante (ici la pression atmosphérique),

Le signe négatif associé au travail (PV) effectué indique que le système perd de l'énergie lorsque le volume augmente. Si le volume augmente à pression constante ((&DeltaV > 0)), le travail effectué par le système est négatif, indiquant qu'un système a perdu de l'énergie en effectuant un travail sur son environnement. A l'inverse, si le volume diminue ((&DeltaV < 0)), le travail effectué par le système est positif, ce qui signifie que l'environnement a effectué un travail sur le système, augmentant ainsi son énergie.

Figure (PageIndex<1>) : Un exemple de travail effectué par une réaction réalisée à pression constante. (a) Initialement, le système (un sou de cuivre et de l'acide nitrique concentré) est à la pression atmosphérique. (b) Lorsque le sou est ajouté à l'acide nitrique, le volume de NO2 le gaz qui se forme fait monter le piston pour maintenir le système à la pression atmosphérique. Ce faisant, le système effectue un travail sur son environnement. (CC BY-NC-SA anonyme)

L'énergie interne (U) d'un système est la somme de l'énergie cinétique et de l'énergie potentielle de tous ses composants. C'est le changement d'énergie interne qui produit de la chaleur et du travail. Pour mesurer les changements d'énergie qui se produisent dans les réactions chimiques, les chimistes utilisent généralement une quantité thermodynamique associée appelée enthalpie y ((H)) (du grec enthalpéine, ce qui signifie &ldquoto chaud&rdquo). L'enthalpie d'un système est définie comme la somme de son énergie interne (U) plus le produit de sa pression (P) et de son volume (V) :

Parce que l'énergie interne, la pression et le volume sont toutes des fonctions d'état, l'enthalpie est également une fonction d'état. Nous pouvons donc définir un changement d'enthalpie ((Delta H)) en conséquence

Si un changement chimique se produit à pression constante (c'est-à-dire, pour un (P), (&DeltaP = 0) donné), le changement d'enthalpie ((&DeltaH)) est

Substituer (q + w) pour (&DeltaU) (Première loi de la thermodynamique) et (&minusw) pour (P&DeltaV) (Équation ( ef<5.4.2>)) dans l'Équation ( ef<5.4.4>), on obtient

L'indice (p) est utilisé ici pour souligner que cette équation n'est vraie que pour un processus qui se produit à pression constante. De l'équation ( ef<5.4.5>) nous voyons qu'à pression constante le changement d'enthalpie, (&DeltaH) du système, est égal à la chaleur gagnée ou perdue.

Tout comme avec (&DeltaU), parce que l'enthalpie est une fonction d'état, la grandeur de (&DeltaH) ne dépend que des états initial et final du système, pas du chemin emprunté. Plus important encore, le changement d'enthalpie est le même même si le processus ne ne pas se produisent à pression constante.

Lorsque nous étudions les changements d'énergie dans les réactions chimiques, la grandeur la plus importante est généralement l'enthalpie de réaction ((&DeltaH_)), le changement d'enthalpie qui se produit lors d'une réaction (comme la dissolution d'un morceau de cuivre dans l'acide nitrique). Si la chaleur s'écoule d'un système vers son environnement, l'enthalpie du système diminue, donc (&DeltaH_) est négatif. Inversement, si la chaleur s'écoule de l'environnement vers un système, l'enthalpie du système augmente, donc (&DeltaH_) est positif. Ainsi:

Dans les réactions chimiques, la rupture des liaisons nécessite un apport d'énergie et est donc un processus endothermique, tandis que la formation des liaisons libère de l'énergie, ce qui est un processus exothermique. Les conventions de signe pour les changements de flux de chaleur et d'enthalpie sont résumées dans le tableau suivant :

Type de réaction q &DeltaHrxn
exothermique < 0 < 0 (la chaleur circule d'un système vers son environnement)
endothermique > 0 > 0 (la chaleur circule de l'environnement vers un système)

Si &DeltaHrxn est négative, alors l'enthalpie des produits est inférieure à l'enthalpie des réactifs c'est-à-dire une réaction exothermique est énergétiquement descendante (Figure (PageIndex<2>a)). Inversement, si &DeltaHrxn est positif, alors l'enthalpie des produits est supérieure à l'enthalpie des réactifs donc, une réaction endothermique est énergétiquement ascendante (Figure (PageIndex<2b>)). Deux caractéristiques importantes de l'enthalpie et les changements d'enthalpie sont résumés dans la discussion suivante.

Rupture de lien TOUJOURS nécessite un apport de création de liaisons énergétiques TOUJOURS libère de l'énergie.y.

    Inverser une réaction ou un processus change le signe de &DeltaH. La glace absorbe chaleur lorsqu'elle fond (les interactions électrostatiques sont rompues), donc l'eau liquide doit Libération chaleur quand il gèle (des interactions électrostatiques se forment) :

Dans les deux cas, le ordre de grandeur du changement d'enthalpie est le même que le signe est différent.

Ainsi &DeltaH = &moins 851,5 kJ/mol de Fe2O3. On peut aussi décrire &DeltaH pour la réaction comme &moins 425,8 kJ/mol d'Al : parce que 2 mol d'Al sont consommés dans l'équation chimique équilibrée, nous divisons &moins 851,5 kJ par 2. Lorsqu'une valeur pour &DeltaH, en kilojoules plutôt qu'en kilojoules par mole, s'écrit après la réaction, comme dans l'équation ( ef<5.4.10>), c'est la valeur de &DeltaH correspondant à la réaction des quantités molaires de réactifs telles qu'elles sont données dans l'équation chimique équilibrée :

Si 4 mol d'Al et 2 mol de (ce) réagissent, le changement d'enthalpie est de 2 &fois (&moins 851,5 kJ) = &moins 1703 kJ. Nous pouvons résumer la relation entre la quantité de chaque substance et le changement d'enthalpie pour cette réaction comme suit :

La relation entre l'amplitude du changement d'enthalpie et la masse des réactifs est illustrée dans l'exemple (PageIndex<1>).

Exemple (PageIndex<1>) : fonte des icebergs

Certaines régions du monde, comme le sud de la Californie et l'Arabie saoudite, manquent d'eau douce à boire. Une solution possible au problème consiste à remorquer des icebergs depuis l'Antarctique, puis à les faire fondre au besoin. Si (&DeltaH) vaut 6,01 kJ/mol pour la réaction à 0°C et pression constante :

[ce pas de numéro] Quelle quantité d'énergie serait nécessaire pour faire fondre un iceberg de taille moyenne avec une masse de 1,00 million de tonnes métriques (1,00 &fois 10 6 tonnes métriques) ? (Une tonne métrique vaut 1000 kg.) Étant donné: énergie par mole de glace et masse d'iceberg Demandé : énergie nécessaire pour faire fondre l'iceberg Calculez le nombre de moles de glace contenues dans 1 million de tonnes métriques (1,00 &fois 10 6 tonnes métriques) de glace. Calculez l'énergie nécessaire pour faire fondre la glace en multipliant le nombre de moles de glace dans l'iceberg par la quantité d'énergie nécessaire pour faire fondre 1 mole de glace. UNE L'enthalpie étant une propriété extensive, la quantité d'énergie nécessaire pour faire fondre la glace dépend de la quantité de glace présente. On nous donne &DeltaH pour le processus&mdashc'est-à-dire la quantité d'énergie nécessaire pour faire fondre 1 mol (ou 18,015 g) de glace&mdashdonc nous devons calculer le nombre de moles de glace dans l'iceberg et multiplier ce nombre par &DeltaH (+6.01 kJ/mol) : [ commencer moles H_O & = 1.00 imes 10^ cancel> ce left ( dfrac>>> ight ) left ( dfrac>> ight ) left ( dfracO>O>> ight ) [4pt] & = 5.55 imes 10^ mol ,ce finir ] B L'énergie nécessaire à la fonte de l'iceberg est donc [ left ( dfracO>> ight )left ( 5.55 imes 10^ cancelO> ight )= 3.34 imes 10^ kJ onumber ] Parce que tant d'énergie est nécessaire pour faire fondre l'iceberg, ce plan nécessiterait une source d'énergie relativement peu coûteuse pour être pratique. Pour vous donner une idée de l'ampleur d'une telle opération, les quantités de différentes sources d'énergie équivalentes à la quantité d'énergie nécessaire pour faire fondre l'iceberg sont indiquées ci-dessous. Sources possibles d'environ (3.34 imes 10^, kJ) nécessaires pour faire fondre un iceberg (1.00 imes 10^6) de tonnes métriques Combustion de 3,8 &fois 10 3 pi 3 de gaz naturel Combustion de 68 000 barils de pétrole Combustion de 15 000 tonnes de charbon (1.1 imes 10^8) kilowattheures d'électricité Alternativement, nous pouvons compter sur les températures ambiantes pour faire fondre lentement l'iceberg. Le principal problème avec cette idée est le coût de traîner l'iceberg à l'endroit souhaité. Exercice (PageIndex) : Réaction Thermite Si 17,3 g d'aluminium en poudre sont mis à réagir avec un excès (ce), combien de chaleur est produite ? aide en biologie

Oui, je serai plus qu'heureux de vous aider avez-vous besoin d'aide avec chacun d'eux ou juste 5.4 ?

Avant de donner ma réponse, quelle valeur avez-vous notée pour 5,3 ?

(Message original de qwert7890)
Salut!

Oui, je serai plus qu'heureux de vous aider avez-vous besoin d'aide avec chacun d'eux ou juste 5.4 ?

Avant de donner ma réponse, quelle valeur avez-vous notée pour 5,3 ?

Salut, je me bats avec chacun d'eux pour 5.3 j'ai mis 20000 car l'intensité lumineuse n'est plus un facteur limitant mais je ne sais pas si c'est correct ? Je vous remercie beaucoup pour votre aide ! (Message original de lol9812)
Salut, je me bats avec chacun d'eux pour 5.3 j'ai mis 20000 car l'intensité lumineuse n'est plus un facteur limitant mais je ne sais pas si c'est correct ? Je vous remercie beaucoup pour votre aide !

Que savez-vous des facteurs limitants ?

(Message original de qwert7890)
Ok, commençons par 5.2

Que savez-vous des facteurs limitants ?

Oui.
Mais pas seulement l'intensité lumineuse, il y a plusieurs choses qui pourraient limiter la réaction de photosynthèse dioxyde de carbone, température, concentration.

Donc pour 5,2 , à X puisque la réaction n'a pas atteint son pic mais cela signifie que l'intensité lumineuse est le facteur limitant. Ceci est votre réponse.

(Message original de qwert7890)
Oui.
Mais pas seulement l'intensité lumineuse, il y a plusieurs choses qui pourraient limiter la réaction de photosynthèse : dioxyde de carbone, température, concentration.

Donc pour 5,2 , à X puisque la réaction n'a pas atteint son pic mais cela signifie que l'intensité lumineuse est le facteur limitant. Ceci est votre réponse.

Pour 5.4, il pourrait y avoir plusieurs raisons (je ne suis pas si sûr moi-même, je spécule):

- Un autre facteur pourrait être limitant à 20 000 lux (par exemple, la température ou la concentration en dioxyde de carbone), donc en théorie, le taux de photosynthèse pourrait même augmenter, par exemple, 30 degrés Celsius ou 0,5% de CO2.

- Cela pourrait ne pas faire le maximum de profit à l'agriculteur car il pourrait être très coûteux de maintenir une intensité lumineuse à 20 000 lux.

(Message original de qwert7890)
5.3 c'est 20k tu as raison.

Pour 5.4, il pourrait y avoir plusieurs raisons (je ne suis pas si sûr moi-même, je spécule):

- Un autre facteur pourrait être limitant à 20 000 lux (par exemple, la température ou la concentration en dioxyde de carbone), donc en théorie, le taux de photosynthèse pourrait même augmenter, par exemple, 30 degrés Celsius ou 0,5% de CO2.

- Cela pourrait ne pas faire le maximum de profit à l'agriculteur car il pourrait être très coûteux de maintenir une intensité lumineuse à 20 000 lux.


Les catalyseurs (par exemple, les enzymes) abaissent l'énergie d'activation d'une réaction chimique et augmentent la vitesse d'une réaction chimique sans être consommés dans le processus.

Les catalyseurs fonctionnent en augmentant la fréquence des collisions entre les réactifs, en modifiant l'orientation des réactifs afin que davantage de collisions soient efficaces, en réduisant la liaison intramoléculaire au sein des molécules de réactif ou en donnant une densité électronique aux réactifs. La présence d'un catalyseur permet à une réaction d'atteindre plus rapidement l'équilibre.

Outre les catalyseurs, d'autres espèces chimiques peuvent affecter une réaction. Le nombre d'ions hydrogène (le pH des solutions aqueuses) peut modifier la vitesse de réaction. D'autres espèces chimiques peuvent entrer en compétition pour un réactif ou modifier l'orientation, la liaison, la densité électronique, etc., diminuant ainsi la vitesse d'une réaction.


Équation du taux de réaction

Le taux d'une équation chimique peut être calculé en utilisant l'équation de taux. Pour une réaction chimique :

La vitesse de la réaction est :

k(T) est la constante de vitesse ou le coefficient de vitesse de réaction. Cependant, cette valeur n'est pas techniquement constante car elle inclut les facteurs qui affectent la vitesse de réaction, notamment la température.

n et m sont des ordres de réaction. Ils sont égaux au coefficient stoechiométrique pour les réactions à une seule étape mais sont déterminés par une méthode plus compliquée pour les réactions à plusieurs étapes.


5.4 : Vitesses de réaction - Biologie

Avant de passer à l'énergie d'activation, examinons un peu plus les lois de taux intégrées. Plus précisément, l'utilisation de réactions de premier ordre pour calculer les demi-vies.

Passons en revue avant de continuer.

Formes intégrées de lois tarifaires :

Afin de comprendre comment les concentrations des espèces dans une réaction chimique changent avec le temps, il est nécessaire d'intégrer la loi de vitesse (qui est donnée comme la dérivée temporelle de l'une des concentrations) pour savoir comment les concentrations changent au fil du temps.

1. Réactions de premier ordre

Supposons que nous ayons une réaction du premier ordre de la forme B + . . . . &rarr produits. Nous pouvons écrire l'expression de taux comme taux = -d[B]/dt et la loi de taux comme taux = k[B] b . Mettez les deux égaux l'un à l'autre et intégrez-le comme suit :

La loi de vitesse de premier ordre est une loi de vitesse très importante, la décroissance radioactive et de nombreuses réactions chimiques suivent cette loi de vitesse et une partie du langage de la cinétique vient de cette loi. L'équation finale de la série ci-dessus est appelée "décroissance exponentielle". Cette forme apparaît dans de nombreux endroits de la nature. L'une de ses conséquences est qu'elle donne naissance à un concept appelé « demi-vie ».

La demi-vie, généralement symbolisée par t1/2, est le temps nécessaire pour que [B] chute de sa valeur initiale [B]0 à [B]0/2. Par exemple, si la concentration initiale d'un réactif A est de 0,100 mole L -1 , la demi-vie est le temps auquel [A] = 0,0500 mole L -1 . En général, en utilisant la forme intégrée de la loi de taux de premier ordre, nous trouvons que :

Prendre le logarithme des deux côtés donne :

La demi-vie d'une réaction dépend de l'ordre de réaction.

Réaction de premier ordre: Pour une réaction de premier ordre, la demi-vie ne dépend que de la constante de vitesse :

Ainsi, la demi-vie d'une réaction de premier ordre reste constante tout au long de la réaction, même si la concentration du réactif diminue.

Réaction de second ordre: Pour une réaction du second ordre (de la forme : vitesse=k[A] 2 ) la demi-vie dépend de l'inverse de la concentration initiale du réactif A :

Comme la concentration de A diminue tout au long de la réaction, la demi-vie augmente au fur et à mesure que la réaction progresse. C'est-à-dire qu'il faut moins de temps pour que la concentration chute de 1 M à 0,5 M que pour la chute de 0,5 M à 0,25 M.

Voici un graphique des deux versions de la demi-vie qui montre en quoi elles diffèrent (de http://www.brynmawr.edu/Acads/Chem/Chem104lc/halflife.html)

Essayons un problème simple : une réaction du premier ordre a une constante de vitesse de 1,00 s -1 . Quelle est la demi-vie de la réaction ?

Puisque la réaction est du premier ordre, nous devons utiliser l'équation : t1/2 = ln2/k

t1/2 = ln2/(1,00 s -1 ) = 0,6931 s

Essayons maintenant un problème plus difficile :

La demi-vie de N2O5 dans la décomposition du premier ordre @ 25°C est de 4,03×10 4 s. Quelle est la constante de vitesse ? Quel pourcentage de N2O5 restera après un jour?

Il y a 24 heures * 60 min/h * 60 sec/min = 8.64×10 4 s par jour

Il reste donc 22,6 % après la fin d'une journée.

MAINTENANT, Énergie d'activation :

L'énergie d'activation (Eune) - est le niveau d'énergie que les molécules réactives doivent surmonter avant qu'une réaction puisse se produire.

Vous vous souvenez probablement des réactions endothermiques et exothermiques du CHM1045 :

Afin de calculer l'énergie d'activation, nous avons besoin d'une équation qui relie la constante de vitesse d'une réaction à la température (énergie) du système. Cette équation s'appelle l'équation d'Arrhenius :

Où Z (ou A dans les temps modernes) est une constante liée à la géométrie nécessaire, k est la constante de vitesse, R est la constante de gaz (8,314 J/mol-K), T est la température en Kelvin. Si nous réorganisons et prenons le logarithme naturel de cette équation, nous pouvons alors le mettre dans un format "ligne droite" :

Nous pouvons donc maintenant l'utiliser pour calculer l'énergie d'activation en représentant graphiquement lnk en fonction de 1/T.

Lorsque le lnk (constante de vitesse) est tracé en fonction de l'inverse de la température (kelvin), la pente est une ligne droite. La valeur de la pente (m) est égale à -Ea/R où R est une constante égale à 8,314 J/mol-K.

"Forme à deux points" de l'équation d'Arrhenius

L'énergie d'activation peut également être trouvée algébriquement en substituant deux constantes de vitesse (k1, k2) et les deux températures de réaction correspondantes (T1, T2) dans l'équation d'Arrhenius (2).

Équation de soustraction (4) de l'équation (3) résulte en

Réarrangement de l'équation (5) et résoudre pour E une rendements

Essayons un problème :

La constante de vitesse de la réaction H2(g) + je2(g) ---> 2HI(g) est de 5,4 x 10 -4 M -1 s -1 à 326 o C.

À 410 o C, la constante de vitesse était de 2,8 x 10 -2 M -1 s -1 .

Calculez le a) énergie d'activation et b) constante de vitesse de limitation à haute température pour cette réaction.

Toutes les réactions sont des processus activés. La constante de vitesse dépend de façon exponentielle de la température

Nous connaissons la constante de vitesse de la réaction à deux températures différentes et nous pouvons ainsi calculer la énergie d'activation de la relation ci-dessus. Tout d'abord, et toujours, convertissez toutes les températures en Kelvin, un absolu échelle de température. Ensuite, résolvez simplement pour Eune en unités de R.

ln (5,4 x 10 -4 M -1 s -1 / 2,8 x 10 -2 M -1 s -1 ) = (-Eune /R )<1/599K - 1/683K>

Eune= (1,923 x 10 4 K) (8,314 J/K mol)

Maintenant que nous savons Eune, le facteur pré-exponentiel, UNE, (qui est la plus grande constante de vitesse que la réaction puisse avoir) peut être évaluée à partir de n'importe quelle mesure de la constante de vitesse absolue de la réaction.

(5,4 x 10 -4 M -1 s -1 ) / (1,141 x 10 -14 ) = 4,73 x 10 10 M -1 s -1

La constante de vitesse de température infinie est de 4,73 x 10 10 M -1 s -1

Variation de la constante de vitesse avec la température pour la réaction de premier ordre 2N2O5(g) -> 2N2O4(g) + O2(g) est donnée dans le tableau suivant. Déterminer graphiquement l'énergie d'activation de la réaction.

Représentez graphiquement les données dans lnk par rapport à 1/T. Cela devrait donner un graphique linéaire.

L'énergie d'activation peut être calculée à partir de la pente = -Ea/R. La valeur de la pente est -8e-05 donc :


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5.4 : Vitesses de réaction - Biologie

Le taux de réaction sur le foie, les pommes et les pommes de terre avec le peroxyde d'hydrogène

Le but de ce laboratoire était de tester la fonction enzymatique dans divers environnements. La concentration du substrat, la température et le pH affectent tous la réaction chimique. Dans ce laboratoire, l'enzyme catalase a été utilisée pour décomposer le peroxyde d'hydrogène en eau et oxygène gazeux moins toxiques. À l'aide d'observations quantitatives et qualitatives, le concept selon lequel les enzymes restent après une réaction a été confirmé dès le premier test. Après avoir testé le foie, la pomme et la pomme de terre, il a été conclu que le foie contenait le plus de catalase. Le test final s'est concentré sur la vitesse de réaction du foie dans des solutions à pH variable. La relation entre la vitesse de réaction de la catalase et le pH s'est avérée parabolique avec un pic presque neutre.

Ce laboratoire a couvert la mesure des effets des changements de température, de pH et de concentration enzymatique sur les vitesses de réaction d'une réaction catalysée par une enzyme dans une expérience contrôlée. Les questions sur la façon dont les facteurs environnementaux affectent le taux de réactions catalysées par des enzymes ont été répondues dans ce laboratoire. Les vitesses de réaction des enzymes étaient très affectées par les changements de température, de pH et de concentration en enzymes. L'enzyme étudiée dans ce laboratoire était la catalase. La catalase décompose le peroxyde d'hydrogène, qui est toxique, en 2 substances sûres - l'eau et l'oxygène, en accélérant une réaction. Des enzymes telles que la catalase sont vitales pour notre corps, car si des substances toxiques telles que le peroxyde d'hydrogène n'étaient pas décomposées en substances inoffensives dans notre corps, elles empoisonneraient nos cellules. La réaction qui a lieu est sous cette forme : 2H2O2 ----> 2H2O + O2


Méthodes
Cette étude a été menée à New Tech High @ Coppell sous la direction de Mme Wootton le 8 octobre 2015. Tout au long des trois parties du laboratoire, la capacité des enzymes à se décomposer a été étudiée. Dans la partie A, nous avons utilisé 3 ml de peroxyde d'hydrogène à 3 % sur un morceau de foie pour observer la vitesse de réaction. Une fois cela fait, nous avons pris les restes de liquides et les avons utilisés sur un nouveau morceau de viande pour voir si l'enzyme était réutilisable. Dans la partie B, nous avons testé, observé et enregistré la vitesse de réaction avec le peroxyde d'hydrogène sur trois substances : pomme, foie et pomme de terre. Dans la partie C, nous avons modifié le pH de la solution en ajoutant des gouttes d'acide chlorhydrique dilué pour voir si cela avait un effet sur la vitesse de réaction des catalyses sur des morceaux de foie.

Lorsque le substrat de peroxyde d'hydrogène a été ajouté aux substances, chacune a effectué une réaction très différente. Après avoir laissé tomber le peroxyde d'hydrogène sur les échantillons de pomme, aucune réaction n'a été indiquée, ce qui a donné une note de 0. Une fois que la même quantité de substrat a été ajoutée à la pomme de terre, il y a eu une légère réaction pétillante et pétillante, ce qui lui a valu la note de 2. Le foie la catalase a ensuite été testée et a entraîné la réaction la plus importante qui a reçu une note de 5 en raison de la vitesse et de l'ampleur. Après avoir testé chaque substance, le groupe a ensuite commencé à rechercher les conditions optimales de pH pour les réactions. Après avoir ajouté de l'acide chlorhydrique sur le foie, la vitesse de réaction semblait diminuer à mesure que l'acidité augmentait.

Substrat : Peroxyde d'hydrogène

En regardant nos données pour la première expérience, nous pouvons en déduire que le foie contient l'enzyme catalase tandis que le peroxyde d'hydrogène est le substrat. C'est vrai parce que dans la réaction, on observe que le peroxyde d'hydrogène a subi un changement chimique se transformant en molécules d'eau et en molécules de dioxyde, alors que le foie est resté le même. Parce que le substrat avait déjà subi la réaction chimique, il ne pouvait pas en subir une autre avec une nouvelle catalase, mais l'ancienne catalase avait encore des enzymes fonctionnelles et pouvait donc être réutilisée. La réaction était très apparente et rapide, ce qui est logique étant donné que la fonction du foie dans un organisme est de décomposer et de purifier les cellules.

Dans la deuxième partie de l'expérience, l'intensité de la réaction dans l'ordre croissant était pomme, pomme de terre et foie. L'échantillon de pomme est simplement constitué de glucides destinés à la nourriture des pépins de pomme et ne contiendra aucune enzyme, aucune réaction n'a donc été observée. La pomme de terre aura une réaction semi-intense car seule une petite concentration de l'échantillon de pomme de terre est constituée d'enzymes tandis que le reste est constitué d'amidon et de composés organiques. Le foie aura une grande réaction car la majorité du foie est constituée de protéines et d'enzymes qui décomposent le peroxyde d'hydrogène.

Dans la troisième expérience, il a été déduit qu'à mesure que l'acidité augmentait dans le substrat, la vitesse de réaction diminuait. Nos données montrent une tendance linéaire, cependant, la recherche montre que la tendance est en fait une parabole s'ouvrant vers le bas avec un maximum à un pH de 5, l'acidité du peroxyde d'hydrogène seul. Comme nous n'avons pu stimuler qu'un environnement à pH inférieur, nous n'avons pu obtenir qu'une seule direction de pente, montrant des résultats linéaires. Cela montre que les enzymes ne fonctionnent qu'à un certain niveau de pH. S'il est trop élevé ou trop bas, cela réduira l'efficacité et ralentira la vitesse des réactions.

Grâce à notre expérimentation, la réaction entre l'enzyme catalase et le peroxyde d'hydrogène a été testée. La répétition de la réaction avec divers matériaux a permis de déduire la concentration de catalase. En utilisant le foie comme témoin, nous avons modifié le pH de la solution dans chaque essai pour tester la vitesse de réaction à mesure que l'acidité augmentait. Nous avons conclu que lorsque le pH d'une solution augmentait, la vitesse de réaction augmentait inversement jusqu'à un pH d'environ 5. L'erreur dans notre expérience n'a modifié que le pH spécifique, mais le résultat global du dernier test reste vrai.


Analyse génétique de la synaptogenèse

29.3.3.3 Mutagenèse médiée par ZFN

La mutagenèse commence par l'introduction de cassures double brin (DSB) sur l'ADN chromosomique par irradiation ionique, agents chimiques ou nucléases, puis en laissant les DSB non réparés ou réparés de manière inexacte sans donneur homologue, ce qui entraîne des réarrangements et des mutations chromosomiques (examiné par Iliakis et al. , 2004 ). ZFN est une nucléase hybride artificielle constituée d'un domaine d'ADN nucléase non spécifique et d'un ensemble de protéines de liaison à l'ADN avec la Cys2Le sien2 doigt de zinc par paires dans une orientation et un espacement précis les uns par rapport aux autres conçus pour se lier à n'importe quelle séquence afin de créer des DSB (Kim et al., 1996 Smith et al., 2000). Les ZFN réalisent une mutagenèse dirigée indépendamment des insertions de transposons préexistantes et des SSR.

Après la première expérience de preuve de principe de mutagenèse ZFN réalisée en Drosophile (Bibikova et al., 2002), Arabidopsis (Lloyd et al., 2005) et C. elegans ( Morton et al., 2006 ), les améliorations de la méthodologie de conception de puces ZFN ( Maeder et al., 2008 ) ont conduit à une adoption plus large avec une efficacité de mutagenèse plus élevée. Par exemple, des ZFN conçus sur mesure ont été injectés sous forme d'ARNm pour induire des DSB précis et générer de petites délétions de la réparation médiée par la jonction d'extrémité non homologue jusqu'à 1,3 kb du site de clivage de la nucléase dans

40% (contre < 1%) de plantes transformées avec plusieurs allèles ( Shukla et al., 2009 Townsend et al., 2009 ) ainsi que dans

20% de poissons zèbres fondateurs transformés ( Doyon et al., 2008 Meng et al., 2008 ). Remarquablement, les DSB catalysés par le clivage ZFN ont également montré qu'ils augmentaient le taux de recombinaison homologue de plusieurs ordres de grandeur lorsqu'ils étaient fournis avec une construction de donneur de ciblage linéarisée pour le remplacement de gène ciblé (Porteus et Baltimore, 2003 Urnov et al., 2005) et d'autres organismes modèles génétiques ( Wu et al., 2007a , examiné par Carroll et al., 2008 ). Comme le Zinc Finger Consortium s'est déjà lancé dans la construction de bibliothèques de puces ZFN et l'ingénierie in silico de puces spécifiques au site sur open source, une mutagenèse dirigée et un ciblage génique efficaces sont désormais à la portée de toutes les espèces tant que la transformation par injection d'ADN et génome séquence sont disponibles.


5.4 : Vitesses de réaction - Biologie

Les réactions chimiques se produisent lorsque les molécules interagissent et que des liaisons chimiques entre elles se forment ou se rompent. Certaines réactions se produiront simplement en mettant deux substances à proximité. Par exemple, le fer en présence d'oxygène formera de l'oxyde de fer ou de la rouille. D'autres réactions nécessitent de l'énergie pour démarrer la réaction. Une fois l'énergie d'activation ajoutée, la réaction se poursuivra si l'état énergétique final est inférieur à l'état énergétique initial. Un bon exemple est un coup de foudre qui déclenche un feu de forêt qui, une fois allumé, continuera à brûler jusqu'à ce que le combustible soit épuisé.

En biologie, les réactions chimiques sont souvent facilitées par des enzymes, des molécules biologiques constituées de protéines que l'on peut considérer comme des facilitateurs ou des catalyseurs. Les enzymes accélèrent la réaction ou lui permettent de se produire à des niveaux d'énergie inférieurs et, une fois la réaction terminée, elles sont à nouveau disponibles. En d'autres termes, ils ne sont pas consommés par la réaction et peuvent être réutilisés. Les enzymes sont conçues pour fonctionner plus efficacement à une température et un pH spécifiques. En dehors de cette zone, ils sont moins efficaces. A très haute température, les enzymes, parce qu'elles sont constituées de protéines, peuvent être dénaturées ou détruites.

Le matériau sur lequel l'enzyme va agir s'appelle le substrat. L'enzyme se fixe à la molécule de substrat à un endroit spécifique appelé site actif. Lorsque l'enzyme s'est attachée au substrat, la molécule est appelée complexe enzyme-substrat. Par exemple, le sucre présent dans le lait est appelé lactose. A l'aide de l'enzyme lactase, le substrat, le lactose, est décomposé en deux produits, le glucose et le galactose.

L'action enzymatique peut être bloquée par des molécules qui obstruent le site actif de l'enzyme. Les herbicides et les pesticides fonctionnent souvent de cette manière. Le site actif d'une enzyme a une forme tridimensionnelle très spécifique. Par conséquent, les enzymes sont spécifiques à des substrats particuliers et ne fonctionneront pas sur d'autres avec des configurations différentes.

Enzyme Substrat Des produits
Amylase Amidon Des sucres plus simples
Lactase Lactose Glucose et galactose
catalase Peroxyde d'hydrogène (H2O2) Eau (H2O) et l'oxygène (O2)
Anhydrase carbonique Bicarbonate (H2CO3) Eau (H2O) et le dioxyde de carbone (CO2)

Quelques exemples d'enzymes et de leurs substrats spécifiques.

Plusieurs facteurs peuvent augmenter la vitesse d'une réaction. L'augmentation de la température peut accélérer une réaction car les molécules ont plus d'énergie et se heurtent donc plus fréquemment. Le même effet peut être obtenu en remuant physiquement les ingrédients. Une réaction peut également être accélérée en augmentant la concentration de réactifs, les produits chimiques nécessaires au déroulement de la réaction, c'est ce qu'on appelle la loi d'action de masse, ou en diminuant la concentration de produits, les produits chimiques qui résultent de la réaction. Certaines réactions peuvent même se dérouler dans les deux sens en fonction de la concentration des molécules. Par exemple, l'anhydrase carbonique peut catalyser la conversion du bicarbonate, un tampon de pH sanguin, en eau et en dioxyde de carbone, ou peut catalyser la réaction dans la direction opposée lorsque l'eau et le dioxyde de carbone sont plus abondants.

Le graphique ci-dessous montre que la vitesse ou la vitesse (V) d'une réaction dépend de la concentration du substrat (K) jusqu'à une limite. KM est la concentration du substrat à mi-chemin de la vitesse maximale, et est une valeur utile à noter car la réaction est non linéaire et le retour sur investissement du substrat diminue à mesure que nous approchons de la vitesse maximale (Vmax). Si le substrat est précieux, on peut penser à KM comme la quantité optimale de substrat à investir. Si le substrat est peu coûteux, alors saturer la réaction avec le substrat garantit le plus de produit dans la période de temps la plus courte. A l'approche de Vmax, more and more of the enzyme is involved with substrate, so no further increase in substrate concentration can speed the reaction further.

Lab Activity: Testing the action of the enzyme, lactase, on lactose and sucrose, two disaccharide sugars.

Introduction: Lactose is a disaccharide sugar found in milk, and is composed of two simpler sugars, glucose, a six-sided molecule, and galactose, another six-sided molecule. The enzyme, lactase (enzyme names often end in -ase) breaks lactose into its two monosaccharide components. Sucrose, or table sugar, is another common sugar composed of glucose and fructose, a five-sided molecule. In this lab, we will use the enzyme lactase to attempt to break down both of these disaccharides.

Lactase catalyzes the conversion of lactose to glucose and galactose.

  • L'eau
  • Du lait
  • Lactaid tablets (available from grocery or drug store)
  • Glucose test strips (available from drug store)
  • Sucre de Table

  1. Lactose solution: Milk, about 100 ml.
  2. Sucrose Solution: Add 5 grams of sugar to 100 ml of water. Stir until the sugar has dissolved.
  3. Enzyme Solution: Add 1 lactase tablet to 200 ml of water. Stir until the tablet has dissolved.
  4. Denatured Enzyme Solution:
    1. Place 20 ml of Enzyme Solution into a glass container such as a canning jar.
    2. Add 200 ml of water, and then seal the lid.
    3. Add the canning jar to a pot of water, and bring the pot of water to a boil.
    4. Boil for

    1. Divide the lactose solution and sucrose solution into two containers each. Be sure to label the containers.
    2. Add the enzyme solution to one, and the denatured enzyme solution to the other.
    3. Dip an unused glucose test strip into each container and record whether glucose is detected in the table below.

    Circle the + if glucose was detected, or the - if glucose is not detected.


    Voir la vidéo: Chimie 30 - Vitesse des réactions 2 (Janvier 2022).